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Es necesario, en primer lugar, distinguir entre respiración y ventilación:
La hemoglobina consta de dos partes diferentes: la globina y cuatro grupos hemo.
La globina es una proteína con estructura cuaternaria, formada por cuatro monómeros que conforman un tetrámero formado por dos cadenas peptídicas alfa y dos beta, aunque el ser humano es capaz de producir hemoglobina con cuatro cadenas peptídicas diferentes: alfa, beta, gamma y delta.
Cada grupo hemo está compuesto por dos componentes: porfirina y el grupo ferroso. La porfirina consta de un anillo de cuatro unidades que se repiten y que poseen un átomo de nitrógeno en un extremo llamado pirrol. La unión del ión ferroso con protoporfirina se realiza por enlaces coordinados donde los átomos de nitrógeno sustituyen los enlaces del ión ferroso con el agua.
Cada hemoglobina transporta cuatro moléculas de oxígeno, por tanto a mayor concentración de hemoglobina mayor capacidad del pigmento para transportar oxígeno.
Al hablar de un pigmento lo más importante es hablar de saturación que es la relación entre el contenido en oxígeno y la capacidad (%saturación = contenido/capacidad x 100).
La mioglobina sólo transporta una molécula de oxígeno por lo que se satura muy rápidamente y no puede transportar porque está permanentemente saturada, aunque, captura más rápidamente el oxígeno porque tiene más afinidad.
Existe un doble efecto:
La hemoglobina puede unir H+ donde une el oxígeno, así cuando el pH es muy bajo y por tanto la concentración de H+ es alta, el oxígeno es desplazado, modificándose también la afinidad de la hemoglobina. Esto es lo que se llama efecto Bohr. De este modo, el pH vuelve a subir, esto se produce en vertebrados: al oxigenarse la hemoglobina aumenta la acidez.
En los gasterópodos que poseen hemocianina: al bajar el pH, se produce un efecto Bohr inverso, esto es debido al distinto entorno en el que se habita.
También se da en peces,cefalópodos y crustáceos, pero en este caso al bajar el pH, baja la capacidad por el oxígeno y se llama efecto ROOT.
Es una molécula equimolar con la hemoglobina. Tiene el mismo efecto que el pH, el CO2 y la temperatura: disminuyen la capacidad de retener el oxígeno en la molécula de hemoglobina. Sirve de tampón a la hemoglobina transportando oxígeno, de este modo evita valores altos de la presión parcial de oxígeno, que pueden ser tóxicas. También es útil para tamponar el efecto de la hemoglobina en condiciones normales como el buceo o las alturas elevadas.
En situaciones de hipoxia, que se producen cuando la presión parcial de oxígeno es baja, la concentración de 2,3-difosfoglicerato aumenta para facilitar la liberación de oxígeno.
El 2,3-difosfoglicerato se produce durante la glucólisis, lo cual favorece que en situaciones de ejercicio físico (donde la glucólisis proporciona energía) el oxígeno se libere más fácilmente de la hemoglobina.
Se transporta en la hemoglobina y disuelto en el plasma en forma de bicarbonato, de manera que existe mayor cantidad de CO2 en forma de bicarbonato que molecular, una proporción de 20:1.
La reacción que provoca la generación de bicarbonato se da en el plasma de forma natural y muy lentamente, y en el eritrocito (glóbulo rojo) se produce mediante la enzima anhidrasa carbónica que acelera la combinación del dióxido de carbono con el agua para dar ión bicarbonato y protones. Los inhibidores de la enzima anhidrasa carbónica se usan como diuréticos.
La concentración de bicarbonato es mayor en el eritrocito que en el plasma, sin embargo, el anión bicarbonato está cargado negativamente, lo que supone un inconveniente para la salida del bicarbonato del eritrocito. Para compensar esta carga y poder facilitar la salida del bicarbonato, se crea un gradiente de cloruro que entra en el eritrocito. Este mecanismo se llama Desplazamiento del cloruro, de este modo la molécula de hemoglobina mantiene la neutralidad eléctica. Esta es la causa de que la cantidad de cloruro en la hemoglobina sea mayor en la sangre venosa que procede de los tejidos.
El dióxido de carbono interfiere en el transporte de oxígeno. La producción de bicarbonato genera iones H+, que disminuyen el pH, facilitando que la hemoglobina desprenda el oxígeno, del mismo modo, la elevada concentración de dióxido de carbono en los tejidos favorece que la hemoglobina libere las moléculas de oxígeno.
El dióxido de carbono, a veces, reaccionacon el NH2 de las proteínas produciendo enlaces carbamínicos y viajando con ellas.
Cuando la sangre está oxigenada, los protones de la hemoglobina salen para que pueda unirse al oxígeno molecular (O2) con lo que baja el pH exterior. Así se modifca el equilibrio entre el dióxido de carbono y el ión bicarbonato, con lo que se genera CO2.
Cuando la sangre está desoxigenada, sale oxígeno de la hemoglobina, y como ésta sin oxígeno es básica, retiene los protones y hace de amortiguador para evitar que los protones salgan de ella y acidifiquen el medio exterior, generándose ión bicarbonato dentro del eritrocito. Este es el efecto Haldane.
A la hemoglobina oxigenada se le llama oxihemoglobina y la la desoxigenada desoxihemoglobina, cuando la hemoglobina contiene CO2 se le llama carboxihemoglobina.
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